研究解开了禽传染性支气管炎病毒（IBV）的木瓜样蛋白酶（PLpro）的晶体结构，发现IBV的PLpro以不同于其他PLpro的催化效率进行去泛素化，从而为开发抗病物提供了一种框架。

冠状病毒（CoVs）的木瓜样蛋白酶（PLpro）可进行非结构性蛋白的蛋白水解成熟，在病毒复制过程中发挥作用，并完成宿主细胞因子的去泛素化，以破坏抗病毒反应。禽传染性支气管炎病毒（IBV）是在鸡支气管炎的病原体，每年导致家禽业巨大的经济损失，编码PLpro。这个PLpro的底物特异性仍不清楚。

在这项研究中，研究人员表明，IBV的PLpro可将Lys48-和Lys63-连接的聚泛素链降解成单泛素体，而不是线性的多泛素体。为了解释底物的特异性，该研究小组解开了IBV的 PLpro的晶体结构（在2.15-?分辨率）。整体结构让人想起严重急性呼吸综合征冠状病毒PLpro的结构。然而，不同于严重急性呼吸综合征冠状病毒PLpro，其缺乏去泛素化酶的封闭回路（BL）1，IBV PLpro具有短的BL1样环。

对一个保守的催化三分子（由cys101、His264和Asp275组成）的访问，是由弹性BL2调节。一个泛素结合的IBV冠状病毒PLpro模型，在PLpros底物结合位点出现关键差异。特别是，P3和P4次位点以及与泛素β桶状结构相互作用的残基是不同的，从而表明不同的催化效率和底物特异性。该研究表明，IBV PLpro以不同的催化效率裂解肽底物KKAG-7-amino-4-methylcoumarin和LRGG-7-amino-4-methylcoumarin。这些结果表明，IBV PLpro的底物特异性不同于其他PLpros，IBV PLpro可能靶定不同的泛素化宿主因子，来帮助病毒的传播。