傅向东教授于1994年首先发现SRPK激酶家族。2012年，傅向东与同事们揭示出SPRK1是一个参与调控mRNA 前体（pre-mRNA）选择性剪接的重要信号传导蛋白。借助于选择性剪接单个基因可以生成多种mRNA亚型，在许多情况下编码生成功能各异的蛋白。在这一信号通路中，SRPK1是Akt的下游靶标。Akt激活的SRPK1会易位到细胞核中诱导它的靶剪接因子。
在的论文中，傅向东及同事报告称发现SRPK1发挥了肿瘤抑制因子作用，因为当从小鼠胚胎成纤维细胞中除去它时，发生了有害的细胞转化。出乎意料的是，当SRPK1在小鼠细胞中过表达时，也有肿瘤形成。
傅向东说：“据我所知，这是*次证实一种信号激酶表现为肿瘤抑制因子还是启动因子，取决于它在同一细胞中的丰度。关键是太多或太少都是有害的。”
发生这样相互对立的现象是因为，SRPK1通过加州大学圣地亚哥分校药理学教授Alexandra C. Newton早些时候发现的一种特异性的Akt磷酸酶，对Akt发挥了惊人的活性调控作用。当SRPK1太少无法提供帮助时这种Akt磷酸酶无法找到Akt，当SRPK1太多时这一磷酸酶又受到阻碍。在这两种情况下均导致Akt失活受到抑制。
由于Akt在葡萄糖代谢、凋亡、增殖等许多细胞过程以及肿瘤形成的所有重要方面都起关键性的作用，阐明的这一机制提供了有关人类肿瘤形成的一个重要认识。事实上，相比正常细胞许多的肿瘤都显示SRPK1过表达，而另一些肿瘤则显示SRPK1表达减少。
这一研究发现或许将对未来的治疗产生影响，但傅向东说挑战仍然严峻。“大多数的肿瘤显示SRPK1过表达，因此可以利用一种特异性的SRPK1抑制剂来治疗某些癌症。这一点已经得到其他人的证实。但抑制与SRPK1过表达无关的癌症实际上有可能刺激了这种癌症。”
