研究人员揭示出了埃博拉病毒糖蛋白（GP）结合它的内吞体受体Niemann-Pick C1(NPC1)的机制。
埃博拉病毒（Ebola virus，EBOV）是一种无节段的单股负链RNA病毒，属于丝状病毒科埃博拉样病毒属，是一种能够引发脊椎动物，特别是灵长类动物产生出血热症状的高危性致死性病毒。目前所发现的EBOV有5个识别的种类：苏丹埃博拉病毒（Sudan virus）、扎伊尔埃博拉病毒（Zaire virus）、莱斯顿埃博拉病毒（Reston virus）、本迪布焦病毒（Bundibugyo virus）和塔伊森林病毒（Tai Forest viruse），其中4种（除了莱斯顿埃博拉病毒）均可感染人类。了解这些病毒进入宿主细胞的机制有可能帮助开发出有效的治疗方法。
EBOV的RNA基因组可编码7种蛋白，其中NP为病毒的核衣壳蛋白；VP30为病毒结构蛋白，与病毒的转录过程有关；L是一种RNA聚合酶；VP35不仅在RNA的合成中起到不可替代的作用，而且还可以抑制I型干扰素；GP为I型跨膜蛋白；VP24为小型膜蛋白；VP40是毒粒内膜相关的基质蛋白。GP是EBOV侵染宿主过程中起着重要作用的跨膜糖蛋白。
去年，一个研究小组发现，内吞体蛋白NPC1是埃博拉病毒病毒侵染必需的入口受体。在人体中NPC1蛋白的功能是转运*。但埃博拉病毒的GP能跟NPC1结合，病毒借此被转运进入细胞内。一旦进入细胞，埃博拉病毒就利用细胞内的合成系统复制病毒，复制完成后，新的病毒冲破细胞释放出去，细胞也就破裂、死亡。但科学家们一直不清楚NPC1这一埃博拉病毒入侵的“通道”是如何被打通的。
研究人员报告称，确定了埃博拉病毒待发状态的GP (primed GP,GPcl)结合NPC1-C 结构域C的晶体结构，分辨率达到2.3埃(Å)。他们证实NPC1-C利用了两个突出的环状结构占据了GPcl头部的一个疏水性空腔。在酶裂解与NPC1-C结合的情况下，GPcl构象改变进一步影响了这一内部融合环的状态，触发了膜融合。
新研究提供了有关埃博拉病毒进入晚期内吞体的结构机制，由此为设计出阻止病毒进入的治疗抑制剂奠定了分子基础。
