许多蛋白（固有无序蛋白，IDPs）或蛋白区域（固有无序蛋白区域：IDRs）缺乏明确的生理条件三维结构，这些蛋白虽然未折叠，且高度动态化，但是其本身并没有变性，相反蛋白的固有结构失序就是其天然功能状态。

    作为一类缺乏稳定结构的特殊蛋白质，固有无序蛋白在生命活动中行使重要的生物学功能，与人类重大疾病密切相关。关于蛋白质的结构和功能，一般认为序列决定结构，结构决定功能，这里的结构，传统观念上一般指有序的三维结构。但近50多年来，研究人员不断地发现一类新的蛋白质，它们没有明确的三维结构却具有特定生物学功能，例如多肽类激素(polypeptidehormones)，研究发现其在溶液状态是无序的。

    近十年来，研究人员又发现了许多这样的例子，他们将这种快速互变的，具有无序区域的蛋白称为固有无序蛋白，也称为固有非结构化蛋白质(intrinsically unstructured proteins，IUPs)。无序蛋白中的无序区域由于缺少与其它蛋白，配体或细胞内环境的相互作用，因此无法折叠成稳定的三维结构。

    目前有几种物理化学方法可以检测固有无序蛋白质，包括X光散射技术，核磁共振技术(nuclear magnetic resonance spectroscopy，NMR)，近紫外圆二色光谱法，远紫外圆二色光谱法等。通过这些工具，科学家们也取得了不少成果

    如2012年研究人员们zui开始认识到存在一大类没有遵循结构-功能范例的蛋白质。这些所谓的内在无序蛋白质无论整体或部分均不能折叠，但它们是具有功能的。在此一年之后，科学家们又阐述了一个重要IDP实现多重功能的策略，揭示了这类蛋白的调节机制。

    研究人员针对腺病毒的E1A蛋白进行了研究，该蛋白是研究IDP的理想模型。腺病毒在感染细胞后，会很快开始生产E1A蛋白。E1A能够与宿主的多种关键分子相互作用，使病毒能够快速征用细胞的复制机制。由此他们详细分析了E1A与两个重要蛋白结合时的亲和力。他们监测了这种亲和力在不同条件下的改变，并由此阐明了E1A多重功能背后的调节机制。