1971年zui早在系统性红斑狼疮和低补体血症患者的血清中检测到与Clq结合的免疫球蛋白单体。1978年证实在低补体血症的荨麻疹性血管炎综合征（HUSV）中会出现由免疫球蛋白单体IgG介导的Clq沉淀，这种与Clq结合的IgG复合物被认为是一种微小免疫复合物。
在20世纪70年代末80年代初，在系统性红斑狼疮的患者血清中发现了能与固相的Clq结合的单体IgG，且SLE的临床活动性主要和能与固相Clq结合的IgG有关而不是与液相Clq结合的IgG。这种IgG单体与Clq的结合现象还可见于增生性狼疮性肾炎。通过对SLE患者血清中与固相C1q结合的IgG的研究，发现这种Clq与7S IgG的结合实质。这种结合主要是位于Clq的胶原样区域（CLR）而不是位于Clq的球形头部，这主要是因为抗Clq抗体可以稳定存在于1.0MNaCl的条件下，因此免疫复合物的结合则被LOMNaCl所抑制。
1．定义 Clq是一种分子量为410-460kD的阳离子（PI＝9．3）糖蛋白，它与免疫球蛋白的Fc段结合后形成免疫复合物并由此通过经典途径激活补体系统。在高倍电子显微镜下，Clq分子像一把由六朵郁金香组成的花束，“花茎”大部分由具有重复氨基酸序列的CLRs的N末端组成；而“花朵”则由球蛋白的六个C末端区组成。Clq总体上是由18个22～29的多肽链组成；此多肽链又由6个均包含A、B、C三种多肽的片段组成；此片段则由6个由二硫键连接的A-B二聚体和3个由二硫键连接的C-C二聚体组成。这种结构上相似的A、B、C肽链主要由1号人染色体的短臂编码。
在循环中，Clqzui初以瓤的形式存在；C1是由两分子的Cl酯酶Clr和Cls结合到一分子的Clq的CLR区，形成一种钙离子依赖性的复合物。Clq的血清浓度一般是60～200ug／m1。Clq可以作为补体级联反应的识别和调控蛋白。当IgG或IgM的Fc段与Clq的球形区结合后，引起Clq的CLR区的立体变构并激活Clr和Cis酯酶，从而通过经典途径激活补体系统。具有表位特异性的单克隆抗体可以与Clq的一个或多个表位结合（研究还发现，Clq与一种共性植物血凝素的蛋白家族有关，这一家族的每一成员都有一个邻近植物血凝素结合位点的胶原样区域；它包括甘露结合蛋白、肺表面活化剂A和D，和牛的共凝集素）。
2．纯化方法 分离Clq的有效方法主要包括逐层盐析和离子交换色谱法。可以使用含有抗IgG抗体或葡萄球菌蛋白A或蛋白G的亲和层析柱祛除IgG等杂蛋白。纯化Clq也可以用含刀豆素A的亲和层析柱，用α-亚甲基吡喃葡萄糖进行洗脱。在分离提纯过程中，可用带有IgG的凝胶颗粒检测Clq的功能活性。纯化的Clq可以通过检测Clq对补体的激活程度来定量和定性Clq的生物学活性。Clq的酶解作用主要取决于它的两个功能区，酶解CLR区主要用胶原酶，而酶解Clq的球形区则用*。而酶解是否*则可以用SDS-PAGE对酶解后的肽段大小进行检测。
