表现出?的酶GUS可以水解其基质衍生物pNPG，所产生的黄色生成物p-nitrophenol，可供活性测定 （Jefferson et al, 1986）；
仪器用具：ELISA光?计 （Dynatech）；微?滴定盘 （microtiter plate, Nunc F96 Maxisorb 442404）
药品试剂：基质溶液 （GUS reaction buffer）：pNPG （p-nitrophenyl β-D-glucuronide, Sigma N-1627） 31.5 mg溶于Buffer A-0 100 mL终止液 （stop buffer）：2.5 M 2-amino-2-methyl propanediol （Sigma A-9754）
方法步骤：
1） 吸取20 μL 的蛋白质样本，小心注入微?滴定盘中，避免气泡产生。
2） 每一样品槽加入200 μL 基质液，混合均匀；可用烧热的接种环去除气泡。
3） 静置约1~2 min，颜色开始加深，然后加入30 μL 终止液。 反应时间的长短，要以样本中的酶活性大小?做调整。因为我们只测定色析法各分划的相对酶活性，因此并?加终止液。
4） 以ELISA 光?计测定波长415 nm 的吸光值。
酶活性单位的测定：
a. 以上步骤，只可测定GUS 活性的相对大小，对色析法所得到的各个分划进?侦测，相当方?，但并非酶活性单位的测定方法。
b. ?要测定酶的活性单位，要使用zui适当的酶用?，使酶在反应一段固定的时间后，其生成物的呈色吸光?，?在光?计的可测范围的内；然后计算此段时间内，每分钟所产生的吸光?增加?，转换成生成物的莫耳数，即可求得其真正的活性单位。
c. 因此酶的活性单位定义为：每分钟所能催化生成物的 μmole 数。
