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上海酶联生物研究所
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阅读：421发布时间：2014-3-27
表皮生长因子受体EGFR是一种细胞表面蛋白，与多种癌症密切相关，也是癌症治疗的主要靶标。日前，美国Lawrence Berkeley国家实验室和加州大学Berkeley分校的研究人员，ELISA试剂盒通过前沿技术完善了EGFR激活的详细机制，文章发表在Cell杂志上。
“我们对EGFR以及细胞生长/增殖的复杂分子机制了解得越多，就能够更好的开发新癌症疗法，更有效的治疗多种癌症，”文章的通讯作者之一，化学家Jay Groves说。“通过时间分辨荧光光谱、核磁共振和计算机建模，我们确定了当配体（EGF）结合时，EGFR激活的全部机制。”文章的另一位通讯作者是John Kuriyan。
从高中生物课上，我们学到基因编码信息被翻译为特定蛋白。不过，许多蛋白必须经由翻译后程序激活，比如自身磷酸化。蛋白激活影响着许多重要的细胞过程，包括细胞增殖、分化和迁移。若EGFR出现故障使这些过程脱离控制，就会导致癌症。ELISA试剂盒然而，尽管EGFR与癌症有着密切关联，人们对EGFR的激活机制还并不*了解。
“受体*激酶是一个细胞表面受体大家族，EGFR也是其中一员。EGFR有一个细胞外的配体结合域，和一个细胞内的激酶区域，” Groves说。“教科书上对EGFR激活的解释是，其配体EGF结合到配体结合域，诱导受体二聚化，随后二聚体的两个激酶区域相互磷酸化。”
Groves认为这一解释过于简单，因为在相对较低的浓度下，即使没有EGF诱导的二聚化，单独的激酶域在溶液中也能自激活。二聚化是指两个同样的分子聚合形成单个化合物。
研究人员发现，除了配体EGF结合以外，EGFR激活还需要EGFR跨膜螺旋和细胞膜附近区域发生结构偶联。正是这种结构偶联，允许配体存在时EGFR发生二聚化。
“未结合配体时，EGFR的构象使细胞内的激酶区域无法靠近，” Groves说。“当配体EGF结合时，这一限制解除，两个EGFR发生二聚化，然后彼此磷酸化。”
研究人员通过时间分辨荧光光谱技术，在活细胞中实时观察了当配体EGF激活EGFR时，EGFR移动并装配成二聚体的过程。由此，他们*解析了EGFR的激活机制。ELISA试剂盒下一步研究人员将利用时间分辨荧光光谱技术研究另一类*激酶（Eph受体），和免疫系统中重要的T细胞受体。
“我们更大的目标是，通过这一新的定量技术，将生物学转化为硬物理科学，” Groves说。“从前我们是将观察到的现象拼贴起来进行简单描述，现在我们希望在物理学的基础上理解生物系统的作用机制。”
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