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上海酶联生物研究所
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阅读：253发布时间：2012-10-10
流感病毒的感染有时候是严重甚至是致死的,看似简单的病毒与其宿主的相互作用实际上并不简单,这主要是流感病毒善于绕过其宿主的防御.比如,它们可以利用细胞内蛋白合成机制来产生病毒蛋白,以敌对免疫反应.美国洛克菲勒大学Alexander Tarakhovsky等人描述了另一种病毒规避机制.他们指出,一种称做NS1的流感病毒蛋白能够模拟宿主细胞组蛋白,而组蛋白能够调节宿主基因表达.通过影响这种调节机制,病毒抑制了宿主细胞产生抗病毒蛋白.组蛋白甲基或者是乙基的修饰是一种常见的表观修饰改变,它也是染色体的构建模块,可以帮助DNA包装为染色体.四种主要的组蛋白（H2A, H2B, H3 和 H4）组成了一个球形结构以及没有结构的氨基酸末端尾巴（能够被带正电的氨基酸控制如赖氨酸以及*）.这些氨基酸可以通过酶的添加、移除甲基或者乙基被修饰.这样的修饰改变了组蛋白与DNA的相互作用,反过来导致了染色体的动力学变化,引起染色体特殊区域去折叠或是招募其它的蛋白质到特殊的位点.因此,通过调节DNA特殊区域的可接近性,表观遗传修饰能够调节基因表达.
一些表观遗传改变与激活基因转录的位点有关.比如,组蛋白H3氨基酸序列ARTK赖氨酸残基的甲基化.研究者发现,H3N2流感病毒包含的一个氨基酸序列（ARSK）与组蛋白ARTK非常类似.这个被模拟的序列即ARSK,发现于病毒的NS1蛋白,它对病毒结构并不重要,但是在规避宿主免疫系统时起着重要的作用.研究这认为,这个序列的功能与ARTK也是相似的,即NS1尾巴可以作为蛋白修饰酶Set1（一种赖氨酸转甲基酶）的底物.
Alexander Tarakhovsky及其同事也证明了H3N2的组蛋白模拟尾巴与转录延伸复合体PAF1C可以直接作用.转录酶RNA聚合酶II在形成mRNA的时候,PAF1C被认为是招募Set1酶来使H3K4甲基化.NS1结合PAF1C影响了宿主细胞基因转录.事实上,研究者发现当人类肺部组织的细胞被H3N2病毒感染时,快速诱导基因的转录被抑制.但是当细胞被突变过的不能结合PAF1C的H3N2病毒感染时,这些基因的转录不会被影响.此外,作者提供了令人信服的证据,NS1组蛋白样的尾巴与PAF1C的相互作用会影响抗病毒基因的转录.因此,组蛋白模拟可能会支持病毒感染,也许会给有这样能力的病毒一个选择有利性.
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