来自中科院的消息，*生物物理研究所2月6日期刊Nature Structural & Molecular Biology在线发表论文，解析了高等植物光合膜蛋白——菠菜次要捕光复合物CP29的2.8 Å分辨率晶体结构（Structural insights into energy regulation of light-harvesting complex CP29 from spinach）。

论文的通讯作者是*常文瑞院士。该项工作是继2004年常文瑞院士课题组解析了菠菜主要捕光复合物LHCII晶体结构之后的又一重要突破，也是上*高等植物次要捕光复合物的晶体结构。该研究工作在晶体结构的基础上深入分析讨论了CP29的捕光、能量传递和光保护等功能。

光系统II次要捕光复合物CP29位于主要捕光复合物LHCII与核心复合物之间的界面上，是维持PSII-LHCII超大复合物所必需的。CP29除了承担捕获太阳能并将能量传递到反应中心外，还在LHCII与反应中心之间的能量传递中起到桥梁作用。此外，CP29还参与强高光照条件下植物自身的光保护机制（如以热的形式将过多的激发能耗散掉，即非光化学淬灭NPQ）。由于CP29在光系统II中的含量较低并且结合多种色素分子，存在见光不稳定性，因而获得足够量并且稳定、均一可用于晶体生长的蛋白样品十分不易。而高等植物光合膜蛋白结晶是*的难题，即便获得晶体也往往因为衍射能力很差而无法用于结构解析，因此，多年来一直没有CP29的晶体结构信息。

经过5年多的潜心研究和不懈努力，常文瑞院士课题组zui终取得了突破，解析了来源于高等植物菠菜的CP29晶体结构。晶体结构显示，CP29脱辅基蛋白具有三段跨膜螺旋和两段位于类囊体腔侧的两亲性螺旋，每个单体结合有13个叶绿素 （Chl）分子及3个类胡萝卜素分子。CP29的晶体结构与以前广泛应用的预测模型存在很大差异：在晶体结构中，有5个叶绿素是新发现的，其中还包括一个主要捕光复合物LHCII中也不存在的全新的叶绿素a615，并且预测模型中认为的4个叶绿素混合占有位点也通过晶体结构被明确的指认为Chl a或Chl b。晶体结构中发现了一个非常特殊的叶绿素对具有三明治式结构特征，这种特殊的叶绿素配位方式在光合膜蛋白中尚属*。另外，晶体结构中还发现了两个重要色素簇a615/a611/a612/Lut和Vio（Zea）/a603/a609，它们位于CP29分子表面并且分布在两侧，可能是能量传递途径的进出口和潜在的能量淬灭中心。根据晶体结构，CP29中完整的色素网络得以构建。

该项研究工作为深入研究高等植物次要捕光复合物的捕光，能量传递，尤其是光保护等能量调节机制提供了结构基础。

作者简介
常文瑞，结构生物学家。*生物物理研究所研究员,博士生导师。 　　

个人经历
1940年出生于辽宁锦州。1964年毕业于南开大学化学系。1985～1987年在美国匹兹堡大学晶体学系做访问学者，后于1990年、1993年和1995～1997年作为访向教授分别在日本大阪大学蛋白质研究所、美国匹兹堡大学生化与分子生物学系和美国乔治亚大学生化与分子生物学系作访问研究。1993～1995和1997～2003年分别任生物大分子国家重点实验室常务副主任和副主任，历任中国晶体学会常务理事、副理事长（1999～2004），中国生物物理学会常务理事（1998～2004），分子生物物理专业委员会主任以及晶体学会生物大分子委员会顾问（1993～1996）、委员（1996～1999）等职。常文瑞教授已发表学术论文九十余篇，先后获得国家自然科学奖二等奖两次，*科技进步奖一等奖、二等奖，以及北京市科学技术奖一等奖各一次。1989年被评为**工作者，1990年由*授予国家“有突出贡献的中青年专家”称号，由国家计委、科委和*联合授予“在国家实验室建设中做出突出贡献，被评为*工作者”，同时获得“金牛奖”。2005年当选为*院士。

研究成果
上世纪60年代末，作为北京胰岛素晶体结构研究组的主要成员之一，参加了猪胰岛素晶体结构测定的全过程，这是我国测定的*个蛋白质的晶体结构。随后，主持完成了1.2Å高分辨率高精度的胰岛素晶体结构研究，其结果达到了当时同类研究工作的水平。90年代，在藻类光合作用捕光蛋白色素复合物和一批重要功能酶的三维结构与功能研究中也取得了一系列重要研究成果。先后获得国家自然科学奖及中科院科技进步奖等多项奖励。近年来，主持完成的重要光合膜蛋白－菠菜主要捕光复合物的晶体结构研究结果以Article论文和封面在NATURE上发表，这是我国测定的*个膜蛋白晶体结构，也是上*个用X－射线方法测定的高等植物捕光复合物在原子水平上的三维结构。

来源：生物通