（LQS）α-半乳糖苷酶 型号:JKY/E-AGLAN库号：M315599 1。电泳纯度
- 单波段的SDS -凝胶电泳（兆瓦= 97,000）
- 单主要波段电聚焦（π= 4.2）。
2。比活度和水平的其他活动
所有活动都是在pH 4.5和40℃糖苷酶测定的活动使用适当的
硝基苯甙（10毫米）。内切聚糖酶的活动和活动的低聚糖
在确定适当的基片（10毫克/毫升）
(LQS）α-半乳糖苷酶 型号:JKY/E-AGLAN库号：M315599 (LQS）α-半乳糖苷酶 型号:JKY/E-AGLAN库号：M315599 (LQS）α-半乳糖苷酶 型号:JKY/E-AGLAN库号：M315599
α-半乳糖苷酶(黑曲霉) 2000U 爱尔兰 型号:JKY/E-AGLAN
库号：M315599 查看hh
外观 白色液体悬浮
比重〜1.5
溶解度 易溶于水
pH值 6.0
气味 无
悬浮状液体
稳定性 稳定 十年或以上(冰箱)
成分
名称 比例
α-半乳糖苷酶（黑曲霉）0.4％
硫酸铵45％
叠氮钠0.02％
水54.5％
性能
1。电泳纯度
- 单波段的SDS -凝胶电泳（兆瓦= 97,000）
- 单主要波段电聚焦（π= 4.2）。
2。比活度和水平的其他活动
所有活动都是在pH 4.5和40℃糖苷酶测定的活动使用适当的
硝基苯甙（10毫米）。内切聚糖酶的活动和活动的低聚糖
在确定适当的基片（10毫克/毫升），并使用尼尔森/索姆吉
减少糖的程序。活动单位之一，是需要的酶量释放
1 micromole产品（如对硝基苯酚每分钟）在pH 4.5和40℃
基板酶实测比活度
（U / mg蛋白）
p-NP-α-半乳糖1 -半乳糖苷酶880
p-NP-β-半乳糖ß -半乳糖苷酶0.1
p-NP-α-葡萄糖苷1 -葡萄糖苷酶0.001
p-NP-β-葡萄糖苷ß -葡萄糖苷酶5.0
p-NP-β-木糖苷ß -木糖苷酶0.1
p-NP-β-Mannoside ß -甘露0.01
p-NP铝，阿糖胞苷基地阿拉伯糖苷酶0.001
角豆半乳甘露聚糖内切- 1 ,4 -β-甘露聚糖酶“0.001
蔗糖转化酶0.08
1，蔗果三糖外切Inulinanase 0.05
1,1 - Kestotetraose外切Inulinanase 0.05
果聚糖（聚合物）外切Inulinanase 0.01
3。理化性质
适pH：4.5-5.0。 pH值稳定性：4.0-8.0。
温度远舰：60℃（在pH 5.0）。温度稳定性：60℃以上不稳定
4。储存条件
这种酶是作为一个提供0.02％*硫酸铵中止和
应贮存在4℃在缓冲区解散后，酶应存放在
冻结状态的聚丙烯容器之间使用。
α-Galactosidase (A. niger)
EC 3.2.1.22
CAZY Family: GH36
From A. niger. Highly purified. In 3.2 M ammonium sulphate.
Specific activity: >500 U/mg (40°C, pH 4.5, p-nitrophenyl α-D-galactopyranoside.
Contaminants: β-mannanase and β-mannosidase < 0.001%. This enzyme is very active on raffinose, stachyose and verbascose.
Stable at 4°C for > 4 years.
Content: 2,000 Units
EC Number: 3.2.1.22
Appearance White liquid suspension
Specific Gravity ~ 1.5
Solubility in Water Readily soluble
pH Value 6.0
Odour None
Form Liquid suspension.
Stability Stable in a refrigerator for ten or more years
Ingredients Name CAS Proportion
a-Galactosidase (Aspergillus niger) 0.4%
Ammonium Sulphate 45%
Sodium Azide 0.02%
Water 54.5%
PROPERTIES
1. ELECTROPHORETIC PURITY
- Single band on SDS-gel electrophoresis (MW=97,000)
- Single major band on Isoelectric focusing (pI=4.2).
2. SPECIFIC ACTIVITY AND LEVEL OF OTHER ACTIVITIES
All activities are at pH 4.5 and 40°C. Glycosidase activities were measured using the appropriate
p-nitrophenyl glycoside (at 10 mM). endo-Glycanases activity and activity on oligosaccharides
were determined with the appropiate substrate (at 10 mg/ml) and using the Nelson/Somogyi
reducing-sugar procedure. One Unit of activity is the amount of enzyme required to release
one micromole of product (e.g. p-nitrophenyl) per min at pH 4.5 and 40°C.
SUBSTRATE ENZYME MEASURED SPECIFIC ACTIVITY
(U/mg protein)
p-NP-a-Galactoside a-Galactosidase 880
p-NP-ß-Galactoside ß-Galactosidase 0.1
p-NP-a-Glucoside a-Glucosidase 0.001
p-NP-ß-Glucoside ß-Glucosidase 5.0
p-NP-ß-Xyloside ß-Xylosidase 0.1
p-NP-ß-Mannoside ß-Mannosidase 0.01
p-NP-a-L-arabinoside a-L-arabinofuranosidase 0.001
Carob Galactomannan endo-1,4-ß-Mannanase <0.001
Sucrose Invertase 0.08
1-Kestose exo-Inulinanase 0.05
1,1-Kestotetraose exo-Inulinanase 0.05
Fructan (polymer) exo-Inulinanase 0.01
3. PHYSICOCHEMICAL PROPERTIES
pH Optima: 4.5-5.0. pH Stability: 4.0-8.0.
Temp Optima: 60°C (at pH 5.0). Temp Stability: Unstable above 60°C.
4. STORAGE CONDITIONS
The enzyme is supplied as an ammonium sulphate suspension in 0.02% sodium azide and
should be stored at 4°C. On dissolution in buffer, the enzyme should be stored in the
frozen state in a polypropylene container between use
